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1) Introduction, généralités
    a) Structure chimique des acides nucléiques
    b) Les différents acides nucléiques
    c) La double hélice d'ADN
    d) De l'ADN au chromosome
    e) Le nucléosome
    f) La réplication
2) La réplication chez les Procaryotes
    a) Les fragments d'Okasaki : la réplication sur le brin retardé
3) La transcription chez les procaryotes
    a) Le promoteur Procaryote
    b) Initiation de la transcription, élongation
    c) Terminaison de la transcription
4) La traduction chez les Procaryotes
    a) Les ARN de transfert ARNt
    b) Le ribosome Procaryote
    c) Initiation de la traduction
    d) L'élongation de la transcription



II) Biologie Moléculaire

1) Introduction, généralités :

Le dogme de la biologie moléculaire est simple :



Ce schéma est vrai pour les Eucaryotes et les Procaryotes, par contre chez les Eucaryotes la réplication et la transcription ont lieu dans le noyau.

- Réplication : étape permettant de doubler (ou +) le contenu en ADN d'une cellule. Cette étape nécessite l'intervention des ADN polymérase.

- Transcription : ADN et l'ARN sont des acides nucléiques, la transcription est l'étape qui permet le passage de l'ADN à l'ARN (grâce à une ARN polymérase). On passe en fait à une nouvelle écriture de l'information génétique mais le langage reste le même (les acides nucléiques).

- Traduction : les peptides/protéines sont composés d'acides aminés, on passe de l'ARN à la protéine lors de cette étape. L'information génétique passe sous forme d'acides aminés, il y a traduction des acides nucléiques en acides aminés.

- Modifications post traductionnelles : les protéines et peptides sont modifiés après la traduction, ils sont conformés de manières à être actifs, ils peuvent être clivés, être glycosilé (ajout de résidu de sucre), être phosphorilés …. Chez les procaryotes il n'y a pas de glycosilation car cela nécessite le passage dans le réticulum endoplasmique rugueux et dans l'appareil de Golgi.

a) Structure chimique des acides nucléiques :
L'ADN et l'ARN sont 2 polymères et sont formés l'unité de base est le nucléotide.
1 nucléotide = 1 base azoté + 1 sucre + Phosphate.



La différence entre l'ADN et l'ARN (en dehors du fait que l'ARN soit monocaténaire alors que l'ADN est bicaténaire) est le sucre au sein du nucléotide. L'ADN contient du désoxyribose et l'ARN contient du ribose. Ces 2 sucres sont des pentoses (5 carbones) et ont une conformation cyclique, les carbones sont numérotés de 1' à 5'.
1' est relié à l'azote de la base azoté.
2' porte un groupe alcool OH (pour le ribose) ou un hydrogène H (pour le désoxyribose)
3' porte un groupe alcool OH, mais en fait l'oxygène du carbone 3' est relié à un groupement phosphate du nucléotide suivant.
5' est relié au phosphate du nucléotide. Le phosphate donne a l'ADN et à l'ARN ses caractéristiques de polarité et d'acidité.

La polarité fait que l'ADN est lu dans le sens 3' à 5'

b) Les différents acides nucléiques :
On trouve 5 bases azotées différentes à l'origine des nucléotides de l'ADN et de l'ARN, l'adénine, la guanine, cytosine, thymine et Uracile.
Les nucléotides sont de 2 types en fonction des types de bases azotées :
On a les Purines qui sont des composés de 2 cycles, la Guanosine (G) et l'Adénosine (A).
On a les pyrimidines qui sont des composés monocycles, la Cytidine (C), la Thymidine (T) et l'Uridine (U).
G, A, C sont présents dans les molécules d'ADN et d'ARN.
T n'est présent que dans l'ADN.
U n'est présent que dans l'ARN.

Propriété des acides nucléiques :
Ces bases sont complémentaires 2 à 2 et s'apparient de manière spécifique.

     A<--->T 2 liaisons hydrogènes, appariement AT.
    C<--->G 3 liaisons hydrogènes (très solide), appariement CG.

U est complémentaire, s'apparient à A.

Au sein de l'ADN les brins (2 brins, puisque la molécule est bicaténaire) sont anti-parallèles. Un brin est dans le sens 5'à3' et l'autre dans le sens 3'à5'

c) La double hélice d'ADN.
Elle a été isolée depuis plus d'un siècle, et dans les années 40 on comprend que les gènes se trouvent sur la molécule d'ADN. Watson et Crick sont à l'origine de la découverte de la structure de la double hélice.
Entre 2 paires de bases, 3,4 A
L'hélice fait un tour tout les 34nm (10 bases/tour)
Diamètre de 20 A
On trouve un grand sillon et un petit sillon.



ARN est simple brin, mais peu se replier sur lui-même.

1 gène peut-être visualisé sur un caryotype (ensemble des chromosomes d'une cellule en métaphase). On colore l'ADN en bleu et on colore le gène voulu en rouge (grâce à une sonde portant un fluorophore).

d) De l'ADN au chromosome
L'ADN est empaqueté, cela dépend de la structure que constitue la chromatine (ADN + histones). La double hélice se lie aux histones (filament de nucléosomes) et ensuite ce filament se compact et forme une fibre de 30 nm. A leur tour cette fibre de 30 nm se compact en formant des boucles et se condense en chromosome.



En interphase l'ADN est sous forme plus ou moins décondensé mais on connaît mal l'état de l'ADN lors de l'interphase. On sait que l'on trouve 2 formes de chromatines,
- Hétérochromatine = zone condensé
- Euchromatine = zone décondensé. On distingue l'hétérochromatine constitutive et facultative. L'hétérochromatime constitutive est constitué de séquence d'ADN qui ne comporte peu ou pas de gène (séquences répétées) se retrouvant au niveau du centromère et des télomères. L'hétérochromatine facultative est localisée différemment suivant les cellules, cet ADN est condensé car il n'est pas activé.

e) Le nucléosome.
Structure constituée d'un octamère d'histones autour duquel s'entoure l'ADN sur 2 tours (146pb pour les 2 tours). Les histones sont des protéines basiques très conservées. L'octamère d'histones contient 4 types d'histones H2A, H2B, H3 et H4 en 2 exemplaires. La chromatine ressemble à un collier de perles, 2 nucléosomes sont séparés par 8 à 100 pb d'ADN. Les histones H1 permettent de relier 2 nucléosomes entre eux. La chromatine est compactée 10 000 fois dans les chromosomes métaphasique.

f) La réplication
La réplication de l'ADN a été prédite par Watson et Crick, et ils ont montré que l'ADN se répliquait à l'identique. Les brins nouveaux sont répliqués à partir des anciens brins, par complémentarité.

Il y avait 3 modèles possibles pour la réplication :

- Le modèle semi-conservatif :



- Le modèle conservatif



- Le modèle dispersif (un brin est synthétisé l'un par rapport à l'autre mais le brin modèle est choisi aléatoirement).



Le choix du modèle s'est fait grâce à une expérience :
On cultive des bactéries sur un milieu contenant de l'azote 15N (+ lourd que l'azote normal 14N). L'ensemble de leur ADN sera constitué d'ADN lourd, ensuite on les met sur un milieu normal. On extrait l'ADN et on sépare les molécules d'ADN en fonction de leur poids par ultracentrifugation dans une solution dense de CsCl qui forme un gradient de densité (c'est moins dense en haut du tube qu'en bas du tube) à 50 000 tr/min.

ADN se répartie dans le tube de CsCl en fonction de sa densité.



ADN lourd ira au font alors que l'ADN léger restera haut.
Si on prend des cellules n'ayant poussé que sur milieu 15N (I), ou ayant poussé sur milieu 15N puis une génération sur 14N (II), ou ayant poussé sur milieu 15N puis 2 générations sur milieu 14N (III).



Donc le modèle semi-conservatif est le bon.

2) La réplication chez les Procaryotes.

Les ADN polymérases permettent la réplication. Les ADN polymérase catalysent l'élongation du brin d'ADN dans le sens 5' à 3'. Le choix de la base dépend de la possibilité d'établir une double ou d'une triple liaison avec la base complémentaire du brin matrice.



Les ADN polymérases I et III catalysent l'addition d'un nucléotide à l'extrémité 3' de la chaîne. L'initiation de la réplication nécessite la synthèse d'une amorce se fixant au niveau du brin à répliquer (il faut bien une nouvelle extrémité 3'). Les brins étant antiparallèle, un brin (le brin avancé) sera répliqué dans le sens de l'avancée de la fourche de réplication et l'autre (le brin retardé) sera répliqué dans le sens inverse du sens d'avancé de la fourche de réplication. Le brin de retardé n'est pas répliqué de façon continue puisque la fourche de réplication avance dans le sens contraire du sens de réplication de ce brin. La réplication de ce brin nécessite la synthèse d'amorces se fixant au niveau de la fourche de réplication.



L'hélice d'ADN est ouverte grâce à l'action de l'hélicase, des protéines, les SSB (single strand DNA) évitent la renaturation des 2 brins d'ADN monocaténaires. L'ouverture et le déroulement de l'hélice d'ADN crée un super-enroulement de la molécule d'ADN (cf comparer cela à la torsion d'une corde fixée à ses extrémités). La topoisomérase III (ou ADN gyrase) évite que les torsions que subit l'hélice ne soient trop importante, elle est capable de faire une coupure double brin et de détendre la molécule d'ADN, ensuite elle répare la cassure.

a) Les fragments d'Okasaki : la réplication sur le brin retardé.
Au contraire de la réplication du brin avancé (lu par l'ADN pol dans le sens 5' vers 3'), la réplication du brin retardé ne se fait pas de manière continue.



L'ajout de nucléotide ne peut se faire que du côté 3' du brin en cours de réplication, or le brin retardé est orienté de 3' vers 5'. Et la réplication de ce brin demande la synthèse d'amorce derrière la fourche de réplication.
- Les amorces utilisées pour la synthèse des brins avancés ou retardés sont des molécules d'ARN, elles permettent d'amorcer la réplication et seront dégradées par la suite. Ces amorces ne sont pas forcément très complémentaires de la région d'ADN sur laquelle elles sont fixées et sont synthétisées par la primase qui est une ARN polymérase ADN dépendante.

- Sur le brin retardé, il y a plusieurs amorces et c'est l'ADN polymérase III qui permet de "remplir" l'espace entre les amorces. Ces fragments ainsi synthétisés ne sont pas reliés les uns aux autres. On parle des "fragments d'Okasaki".

- Les amorces d'ARN sont détruites remplacées par l'ADN polymérase I. L'ADN polymérase I possède aussi une activité de relecture qui lui permet de repérer les erreurs qui peuvent intervenir lors de la réplication. Elle assure la haute fidélitée de la réplication.

- La ligase se charge de relier des différents fragments d'Okasaki entre eux.


Résumé, les principales protéines impliquées dans la réplication :
- Hélicase, déroule et ouvre l'hélice d'ADN.
- Topoisomérase, résolution des torsions dûs au super-enroulement de l'hélice d'ADN.
- SSB, maintien la structure simple brin/monocaténaire.
- Primase, synthétise l'amorce d'ARN permettant l'initiation de la transcription.
- Holoenzyme ADN polymérase III, synthèse et élongation du brin d'ADN "nouveau".
- ADN polymérase I, dégrade les amorces ARN et les remplies les vides ainsi créés. Réparation des nucléotides mal appariés (activité exonuléase 3' vers 5'). Cette activité de relecture permet de réduire d'un facteur 100 le risque d'erreur (passant de 10-4 à 10-6)
- Ligase, réunie les fragments d'ADN nouvellement synthétisés.

3) La transcription chez les procaryotes :

La transcription c'est la synthèse d'ARNm à partir d'un brin d'ADN.

Cela nécessite la présence d'un promoteur, au niveau du gène à transcrire, permettant le recrutement des protéines nécessaires à la transcription. La transcription se termine grâce à la présence d'un terminateur de transcription.

a) Le promoteur Procaryote
Il comporte 2 séquences conservées en amont du 1er nucléotide transcrit (aussi appelé le +1 de transcription). Le promoteur défini le point d'initiation de la transcription, il détermine lequel des 2 brins est transcrit et il sert d'entrée spécifique à l'ARN polymérase associée au facteur s (sigma). L'ARN polymérase ne peut reconnaître le promoteur d'un gène et ne fonctionne correctement qu'associée à une protéine particulière, le facteur sigma. De manière générale, on trouve 2 séquences consensus (présente au niveau de quasi tous les gènes, chez quasi toutes les bactéries), l'une située à -35 pb du +1 de transcription et l'autre à -10 pb. C'est au niveau de cette séquence à -10 pb que ce fait l'ouverture de de l'ADN (cette région est fragile puisqu'elle est riche en bases A et T)



b) Initiation de la transcription, élongation.
L'ARN polymérase sépare les 2 brins de la double hélice en créant une "bulle de transcription". Un des brin sert de matrice où les ribonucléotides peuvent s'y apparier. L'ARN polymérase lit le brin de 3' vers 5'. L'allongement du transcrit (de l'ARN) se fait donc par ajout de ribonucléotide au niveau de l'extrémité 3' du brin d'ARN. L'ajout d'un ribonucléotide n'est possible que si celui-ci s'apparie correctement au déoxinucléotide du brin matrice. L'ARN est donc complémentaire au brin matrice. L'ARN est donc similaire au brin codant (complémentaire au brin matrice) hormis au niveau du fait que le nucléotide T est remplacé par le nucléotide U.





c) Terminaison de la transcription.
Pour ce qui est de la terminaison, une fois que l'ARN polymérase s'est dissociée de l'ADN, la double hélice se referme d'elle même. Il existe des signaux permettant la terminaison de la transcription. Il y a formation d'une boucle en épingle à cheveux au niveau de l'ARN formé, ce qui ralentit la progression de l 'ARN polymérase (voir même l'arrête) et indique la fin de la transcription. Il existe 2 types de mécanismes, l'un nécessite l'intervention du facteur rho (qui rattrape l'ARN polymérase, lorsqu'elle est ralentit, sur le brin d'ARN et qui lorqu'il interagit avec elle, permet son décrochage) et l'autre est indépendant de ce facteur (l'arrêt de la progression de l'ARN polymérase suffit à sont détachement). Il faut bien comprendre que les boucles se forment à l'arrière de l'ARN polymérase, et que sa progression est entravée de manière physique par la boucle.



4) La traduction chez les Procaryotes.

La traduction, c'est la synthèse d'un polypeptide à partir d'un ARNm.

- Les polypeptides sont constitués d'un assemblage d'Acide Aminés (aa) qui sont polarisés.



- La machinerie de traduction utilise un adaptateur ARNt portant un aa et un anticodon (3 nucléotides complémentaire des codons présent sur l'ARNm).Voir plus bas pour l'ARN de transfert.

- Cette synthèse se déroule grâce à un complexe ribonucléoprotéique, le ribosome.

Il existe 20 sortes d'aa qui peuvent être incorporés au niveau des peptides. On écrit les péptides dans un sens particulier, de l'extrémité N à C terminale. Cela correspond à la structure d'ARNm de 5' vers 3' !!! Le code génétique est composé d'un code à 3 lettres, 3 nucléotides= 1 codon au niveau de l'ARNm= 1 aa. Un codon se lis dans le sens 5' vers 3'.



Certains aa sont codés par plusieurs codons, on parle de code dégénéré. La leucine est, par exemple, codée par les codons CUU, CUC, CUA… Il faut remarquer qu'en général c'est la 3ième base du codon qui est "dégénéré". 4 codons sont à connaître :
- AUG, le codon méthionine si on est dans la chaîne polypeptidique, mais qui est un signal de début de traduction= codon initiateur.
- UGA, UAA, UAG= les codons STOP, ce sont les codons de terminaison, ils indiquent au ribosome que le peptide se termine, qu'il faut arrêter la traduction de l'ARNm.



a) Les ARN de transfert ARNt.
Les ARNt sont codés par des gènes, ce sont de petites molécules d'ARN qui ont plusieurs particularités :
- ils contiennent des régions complémentaires, qui permettent le replis sur elles-même, leurs appariement. Cela donne une forme, une structure tridimensionnelle aux ARNt. Les ARNt ont une forme en L.
- Il y a 4 régions qui ne peuvent pas s'apparier :
     * Au niveau 3', CCA, c'est ici qu'est attaché l'aa par une liaison covalente. Cette région est constante quel que soit l'ARNt et l'aa porté.
     * Les boucles 1, 2, 3 qui portent des nucléotides modifiés, qui empêchent l'appariement de ces régions.
- L'extrémité de la boucle 2 porte l'anticodon complémentaire au codon de l'ARNm. Cela permet de placer le bon aa en fonction du codon porté par l'ARNm.



L'aminoacyl ARNt synthétase assemble spécifiquement l'aa à son ARNt spécifique. Il existe autant d'aminoacyl ARNt synthétase que d'aa. Il y a correspondance entre l'aa et l'anticodon car l'aminoacyl ARNt synthétase est spécifique à l'ARNt correspondant à l'aa qu'elle porte. Une fois l'aa chargé sur l'ARNt, l'aminoacyl ARNt synthétase se détache. L'ARNt peut alors aller se fixer au codon complémentaire.



b) Le ribosome Procaryote.
Le ribosome (Eucaryote et procaryote) est l'élément assurant la mise en contact entre l'ARNm et les ARNt chargés d'aa.

Le ribosome procaryote est constitué de :
- d'ARN ribosomaux : ARNr (23S, 16S, 5S)
- de protéines.
- Le ribosome fonctionnel= ribosome 70S, il est constitué de 2 sous-unités, une grande 50S qui comporte 2 ARNr : 23S et 5S + 31 protéines, une petite 30S qui comporte un ARNr 16S et 21 protéines.

In vitro si les sous-unités 5S, 23S et les protéines ribosomiques sont mélangées, il y a auto-assemblage.




     - Site P (polypeptide) lie l'ARNt relié au polypeptide.
     - Site A (aa) lie un ARNt chargé avec un nouvel aa.
     - Site S (sortie) permet l'éjection de l'ARNt après utilisation.
La petite sous-unité 30S lit l'ARNm et la grande sous-unité 50S catalyse les réactions.

c) Initiation de la traduction.
Les ribosomes sont sous formes dissociées, la grande et la petite sous-unité sont séparées quand ils ne servent pas. L'initiation de la traduction se fait le codon AUG et à la présence d'une séquence consensus présente à -10 bases du codon AUG.
- La sous-unité 30S s'associe à l'ARNm au niveau d'un codon d'initiation AUG après avoir lut la séquence à -10 bases du codon AUG. En fait, la séquence à -10 bases est complémentaire à une partie de la sous-unité 30S (de l'ARNr 16S).
- Ceci permet l'association avec l'ARNt chargé avec la formyl-méthionine.
- L'association de la sous-unité 50S avec la sous-unité 30S intervient grâce à l'énergie fournie par l'IF3, IF2, IF1 (lié à la GTP).



Les ARNt permettent de maintenir les 2 sous-unités du ribosome en une sous-unité.

d) L'élongation de la transcription.
L'élongation du polypeptide est accompagnée du déplacement du ribosome vers l'extrémité 3' de l'ARNm.



Ces étapes demandent de l'énergie, celle-ci est fournie par des facteurs d'élongation, des protéines accessoires, EF-tu (perrmet l'accrochage de l'ARNt au niveau du site A) et EF-G (permet le déplacement du ribosome).

Le ribosome est un ribozyme. On dit ribozyme car comme les enzymes l'ARNr catalyse des réactions biochimiques. Les ARN sont donc capables de catalyser des réactions biochimiques.

La terminaison de la traduction fait intervenir un facteur protéique, le facteur de libération qui s'associe à 1 des 3 codon stop. Quand 1 des 3 codon stop est dans le site A, le facteur de libération intervient en se fixant sur le codon stop. Le ribosome " fait " comme si c'était un ARNt, il se décale et le facteur de liberation n'est pas fixé au polypeptide. De plus le facteur de libération ne maintien pas les 2 sous unités du ribosome et la libération du polypeptide peut alors s'effectué. La dissociation du ribosome en sous unité car les ARNt sont tous liberé et ne maintiennent plus les sous unité du ribosome.

SCHEMA ET REMETTRE LE SCHEMA ELONGATION DU POLYPEPTIDE

Les polysomes sont constitués de plusieurs ribosomes traduisant simultanément le même ARNm.

SCHEMA

Si la cellule veut arrêter la traduction de la protéine, chez les procaryotes l'ARNm est détruit grâce à des nucléases. Chez les procaryotes, la durée de vie des ARNm est très courte, de 2 à 3 min. Chez les Eucaryotes, certains ARNm sont présent durant 17h !!! d'autres ont une durée de vie bien plus courte.

5) Les particularités des gènes Eucaryotes

¤ Les gènes des Eucaryotes contiennent des séquences non traduites "les introns" et des séquences traduites "les exons". Les introns sont présents au niveau des ARNm immatures/primaires et ne sont plus présents dans les ARNm matures. Les introns ne peuvent donc pas être traduits.

¤ 1 cellule Eucaryote possède un noyau qui sépare l'ADN du cytoplasme, la traduction s'effectue au niveau du cytoplasme. On trouve dans le noyau toutes les protéines intervenant dans la réplication et la transcription. Le noyau est interrompu par des ports nucléaires qui permettent les flux de protéines et d'ARNm.
Pour la traduction, il y a 2 structures importantes, le réticulum endoplasmique rugueux (RER) et les ribosomes. Les ribosomes sont soit libre dans le cytoplasme, soit sur le RER. Les mitochondries (et les chloroplastes chez les plantes) possèdent aussi son génome et ses ribosome et ARNt propre.

3 ARN polymérases spécialisées dans la transcription des différent ARN :
- ARN polymérase 1, transcrit les gènes codant les ADNr (ribosomaux) à ARNr 28s, 18s, 4,8s.
- ARN polymérase 2, transcrit les gènes en ARNm.
- ARN polymérase 3, transcrit les gènes codant les ARNt (de transfert).

¤ Des séquences conservées sont localisées en amont du site de début de la transcription. La comparaison de séquence intergénique de nombreux gènes Eucaryotes montre que de courtes séquences conservés (les boites) et on peut supposer qu'elles sont impliqués dans le fonctionnement des gènes. Ex : la boite TATA, CAAT (comme chez les Procaryotes), la boite GC… Actuellement il y a plus d'une dizaine de boite (ou box en anglais) connues. Ces boites sont indispensables à la transcription.

¤ Facteurs protéiques spécifique de l'initiation de la transcription. L'initiation de la transcription met en jeu des facteurs généraux de la transcription = TGF, qui interagit avec des séquences de l'ADN et forme 1 complexe d'initiation de la transcription. La TBP (TATA Binding Protein) se lie à la séquence TATA et courbe l'ADN. La structure tri-dimensionnelle de la TBP, une sous unité TFIID qui lie la boite TATA et modifie la structure de l'ADN près du point d'initiation de la transcription (l'ouverture de la molécule est alors permise). Des facteurs généraux se lient avec telle ou telle boite, l'ARN polymérase II contient des TGF et se fixe sur l'ADN ouverte. Des groupements phosphates se lient avec l'ADN pol II et permettent à la transcription de débuter.

Les boites sont situés relativement près des sites d'initiation de la transcription, mais il existe des séquences conservées beaucoup plus éloignées. Ces séquences sont situé en amont ou en aval des gènes, ce sont les enhancer (séquence fixant des facteurs d'activation) et les silencer (séquence fixant des répresseurs de la transcription).

SCHEMA

¤ Les ARNm des Eucaryotes possèdent plusieurs éléments supplémentaires par rapport aux ARNm des Procaryotes. Ces éléments supplémentaires sont ajoutés aux ARNm immature/primaires.
- La coiffe à l'extrémité 5', il s'agit d'un nucléotide modifié relié à l'extrémité 5' du transcrit primaire. Ce nucléotide est une guanine modifiée. On a une liaison inhabituelle 5'à 5'. Cette structure est reconnue par des facteurs d'initiation de la traduction, et protége l'ARNm de la dégradation par des RNase. Seuls les ARNm portant une coiffe sont traduits !!!! Cette modification intervient dans le noyau avant que la transcription du gène ne soit achevée.
- L'ARNm se termine par 1 queue polyA à sont extrémité 3' (de 50 à 200 A). Ces Adénines sont ajoutées par une enzyme et l'addition s'effectue à une vingtaine de nucléotides d'une séquence signale, très conservée, la séquence de polyadénylation : 5'-AAUAAA-3'. La queue polyA jouerait un rôle dans la durée de vie des ARNm (queue longue = longue durée de vie).

Les ARNm sont stabilisés par la coiffe et la queue polyA.

¤ Au niveau des ARNm matures, les séquences introniques des gènes sont absentes. Cela a pu être visualisé en microscopie électronique, en effet les ARNm matures ne s'hybrident pas sur la totalité de la séquence d'un gènes (rendu monocaténaire), il y a formation de boucles d'ADN (= les introns).

FAIRE LE SCHEMA

Les introns commencent par une séquence GU en 5' et se termine par une séquence AG en 3'. Bien sur, ces 2 séquences sont nécessaires mais pas suffisantes pour définir un intron.

SCHEMA

Ces séquences consensus sont indispensables à l'excision correcte des introns et à l'épissage (ligature) des exons par le spliceosome. Il faut que je rajoute une chose, avec le temps, le mot épissage n'est jamais employé comme il le faudrait, l'épissage = " ligature ", mais en général on parle d'épissage des introns dans le sens " excision " des introns. Le spliceosome est un complexe constitué de protéine et de petits ARN qui catalyse l'élimination de la séquence intronique et ligature les extrémités des exons. Ceci dit, l'excision des introns et l'épissage des exons peut se faire de façon spontannée in vitro et sans doute que cela se faisait de cette façon dans les organismes les plus primitifs.